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Bioanorganische Chemie: Metalloproteine, Methoden und Modelle

Bioanorganische Chemie: Metalloproteine, Methoden und Modelle

Sonja Herres-Pawlis, Peter Klüfers

ISBN: 978-3-527-67548-7

Jul 2017

400 pages

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$38.99

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V

Vorwort XIII

Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 1

1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 3

1.1 Carboanhydrasen 4

1.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCAII) 4

1.1.2 CA-Katalysezyklus 6

1.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer ζ-CA 7

1.2 Alkoholdehydrogenase 8

1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase 8

1.4 Nicht katalytische Zinkzentren 9

1.5 Literatur 11

2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe 15

2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel 15

2.2 Molekülbau von Urease 16

2.3 Ureasekatalysezyklus 17

2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat 18

2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE 19

2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum 20

2.7 Literatur 22

3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) 25

3.1 O∙−2 -Reduktion 25

3.2 Rubredoxin (Rd) 26

3.2.1 Aufbau von Rubredoxin 26

3.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e–-Übertragung 27

3.3 Desulforedoxin (Dx) 29

3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e–-Übertragung 30

3.5 Superoxidreduktasen (SORs) 31

3.5.1 Molekülbau von SORs 31

3.5.2 SOR-Katalysezyklus 32

3.6 Literatur 33

4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 35

4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine 35

4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin 35

4.3 Rieske-Zentren 36

4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale 37

4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern 38

4.6 Literatur 39

5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrummit vielen Funktionen 41

5.1 Ein Blick in die Evolution 42

5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine 42

5.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e–-Überträger 42

5.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen 43

5.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster 43

5.3 [3Fe-4S]-Cluster 43

5.4 [4Fe-3S]-Cluster 44

5.5 Aconitase 45

5.5.1 Molekülbau von Aconitase 46

5.5.2 Aconitasekatalysezyklus 47

5.6 IspG und IspH 48

5.7 Radikal-SAM-Enzyme 49

5.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen 49

5.7.2 Bildung von 5′-Adenosylradikalen 51

5.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen 51

5.8 Literatur 52

6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) 55

6.1 O∙−2 -Disproportionierung 55

6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs 56

6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus 57

6.4 Weitere SODs 59

6.5 Literatur 59

7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 61

7.1 Isopenicillin-N-Synthase 63

7.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase 65

7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) 66

7.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin 67

7.3.2 Aufbau von PAH 68

7.3.3 O2-Aktivierung und Regulierung 69

7.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-FeIVO-Zentrums 69

7.3.5 Reaktionen der transienten FeIV=O-Spezies 72

7.4 Literatur 73

8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 75

8.1 EinkernigeMolybdän-Enzyme 75

8.2 Sulfitoxidase 76

8.2.1 Katalyse 77

8.3 MoCu-CO-Dehydrogenase 80

8.4 Literatur 81

9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 83

9.1 Hämerythrin (Hr) 84

9.1.1 Molekülbau von Hämerythrin 84

9.1.2 Sauerstofftransport in Hr 84

9.2 LöslicheMethanmonooxygenase (sMMO) 85

9.2.1 Methanotrophe Bakterien 85

9.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase 86

9.2.3 sMMO-Katalyse 87

9.3 Ribonukleotidreduktase 88

9.4 Flavodieisenenzyme 89

10 Bioliganden und Bindungsmodelle 93

10.1 Histidin 94

10.2 Aspartat und Glutamat 95

10.3 Cysteinat 95

10.4 Tyrosinat 96

10.5 Methionin 96

10.6 Porphyrinliganden 96

10.7 Literatur 98

11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 101

11.1 O2-Transport 101

11.2 deoxyMb 102

11.3 oxyMb 103

11.4 MbCO 104

11.5 1FeII−1O2, 2FeIII−2O∙−2 oder 3FeII−3O2? 106

11.6 metMb 109

11.7 Dynamik der Be- und Entladung vonMb 110

11.8 Literatur 110

12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) 113

12.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase 116

12.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}6-Zentren 117

12.3 Nitrophorine 119

12.4 NO-beladenesMb, ein {FeNO}7-Zentrum 120

12.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO}7-Zentren 120

12.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC) 121

12.7 Literatur 122

13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 125

13.1 Cytochrom c 125

13.2 Häm-Katalase 126

13.3 Cytochrom P450 127

13.4 NO-Synthasen 130

13.5 Literatur 131

14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und CuA-Zentren 133

14.1 Blaue Kupferzentren 136

14.2 Plastocyanin 136

14.2.1 Molekülbau von Plastocyanin 136

14.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand 137

14.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums 137

14.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren 139

14.3 CuA-Zentren 140

15 Aktivierung von O2-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren:O2-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 143

15.1 Hämocyanin (Hc) 143

15.1.1 Molekülbau von Hämocyanin 143

15.1.2 TS-3-CuII(His)3 – ein starkes Oxidationsmittel 144

15.2 Tyrosinase 146

15.2.1 Molekülbau von Tyrosinase 146

15.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte 147

15.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO) 148

15.4 CuZnSOD 149

15.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD 149

15.4.2 Katalysezyklus 150

15.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen 151

15.6 Kupfer(III) in der Biochemie? 152

15.7 Literatur 153

16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 155

16.1 Galactose-Oxidase 155

16.1.1 Molekülbau von GO 156

16.1.2 Katalyse 157

16.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 158

16.2.1 Struktur des Häm-a3-CuB-Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase 159

16.2.2 Katalysezyklus 160

16.3 Literatur 161

17 Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O2-freisetzende Komplex in Photosystem II 163

17.1 Die fünf Zustände 163

17.2 Die Struktur des Photosystems II 164

17.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus 166

17.4 Synthetische Katalysatoren für dieWasseroxidation 168

17.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden 169

17.5 Literatur 169

18 Hydrogenasen 171

18.1 H2-Aktivierung 171

18.2 [NiFe]-Hydrogenasen 172

18.2.1 Katalysezyklus 173

18.2.2 Der μ-Hydrido-Zustand 174

18.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums 174

18.3 [FeFe]-Hydrogenase 175

18.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) 177

18.5 Literatur 178

19 Nitrogenase 181

19.1 N2-Reduktion 181

19.2 Molekülbau von Nitrogenase 182

19.3 Katalysezyklus 183

19.4 Biosynthese von P- undM-Cluster 184

19.5 Literatur 185

20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 187

20.1 Vitamin-B12-Derivate 187

20.2 Methioninsynthase 188

20.2.1 Methioninsynthase:Molekülbau und Oxidationsstufen 188

20.2.2 Katalysezyklus 189

20.3 Literatur 191

21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase 193

21.1 CO2-Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs 193

21.2 Der C-Cluster in NiCODHs 194

21.3 Der A-Cluster in NiCODHs 196

21.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS 196

21.3.2 A-Cluster-Katalyse 197

21.4 Literatur 197

22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“) 201

22.1 Xylose-Isomerase 201

22.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase 202

22.1.2 Katalyse 204

22.2 Literatur 205

23 Eisenstoffwechsel 207

23.1 Metallstoffwechsel 207

23.2 Transferrin 210

23.3 Bakterielle Siderophore 212

24 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle 215

25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 219

Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 221

26 Strukturanalyse von Proteinen 223

26.1 Kristallisation der Proteine 223

26.2 Röntgenbeugung 224

26.3 Röntgenstrukturanalyse 227

26.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes 228

26.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) 229

26.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) 230

26.4 Die Strukturverfeinerung 230

26.5 Literatur 232

27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 233

27.1 Allgemeine Grundlagen der UV/Vis-Spektroskopie 233

27.2 Technisches 238

27.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 239

27.4 Technisches 242

27.5 Fluoreszenzlöschung 243

27.6 Förster-Energie-Transfer 244

27.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie 245

27.8 Zusammenfassung 248

27.9 Literatur 248

28 Elektrochemie 249

28.1 Allgemeine Grundlagen 249

28.2 Cyclovoltammetrie 250

28.3 Einfluss der Diffusion 253

28.4 Reversible Systeme 254

28.5 Quasireversible und irreversible Systeme 256

28.6 Wichtige Kenngrößen 256

28.7 Technische Details 257

28.8 Pulsvoltammetrie 259

28.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie 260

28.10 SquareWave Voltammetrie 261

28.11 Theorie des Elektronentransfers 262

28.12 Zusammenfassung 265

28.13 Literatur 265

29 Theoretische Methoden 267

29.1 Allgemeine Grundlagen 267

29.2 Dichtefunktionaltheorie 270

29.3 Beschreibung des Lösungsmittels 274

29.4 Optimierung der Geometrie 276

29.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften 278

29.5.1 Frequenzen, Energien 278

29.5.2 UV/Vis-Spektren 280

29.5.3 NMR- und EPR-Spektren 281

29.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen 282

29.6 Zusammenfassung 284

29.7 Literatur 284

30 Resonanz-Raman-Spektroskopie 285

30.1 Der Raman-Effekt 285

30.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie 287

30.3 Technisches 289

30.4 Anwendung 291

30.5 Zusammenfassung 292

30.6 Literatur 292

31 Röntgenabsorptionsspektroskopie 293

31.1 Allgemeine Grundlagen 293

31.2 Technisches 295

31.3 Auswertung 296

31.4 Anwendung 298

31.5 Zusammenfassung 300

31.6 Literatur 300

32 Mößbauer-Spektroskopie 301

32.1 Allgemeine Grundlagen 301

32.2 Technisches 302

32.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter 303

32.4 Anwendung: Rieske-Proteine 305

32.5 Zusammenfassung 306

32.6 Literatur 306

33 Elektronenspinresonanzspektroskopie 307

33.1 Allgemeine Grundlagen 307

33.2 Technisches 309

33.3 Spin-Bahn-Kopplung 310

33.4 Hyperfeinkopplung 311

33.5 Systeme mit einem Spin > 1¨M2 313

33.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine 314

33.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme 315

33.8 Moderne Entwicklungen 316

33.9 Zusammenfassung 317

33.10 Literatur 318

34 Magnetische Messungen mit SQUID 319

34.1 Allgemeine Grundlagen 319

34.2 Technisches 321

34.3 Anwendung 322

34.4 Zusammenfassung 322

34.5 Literatur 323

Sachverzeichnis 325